Oqsilning ikkilamchi strukturasi

Oqsilning ikkilamchi strukturasi - bu oqsillarning asosiy zanjir aminokislotalar qoldiqlarining funksional guruhlarini o'zaro ta'siri natijasida hosil bo'ladigan konformatsion tuzzilishi. Asosan oqsillalrning ikkilamchi strukturasi vodorod bog' orqali paydo bo'ladi.

Oqsillarning regular ikkilamchi strukturalariga spirallar va β-qavatlar kiradi.

7 ta α-spiralga ega Bovine rhodopsin oqsili (PDB file 1GZM). Bu oqsilning α-spirallari (qizil rang bilan korsatilgan) hujayra membranasi ichida joylashgan (hujayra membranasi qizil va ko'k chiziqlar bilan korsatilgan)

Spirallar

Spirallar tuzilishi bo'yicha xar hil bo'lishi mumkin. Kopincha spiralli strukturalar vodorod bog'lar orqali stabillashadi. Oqsillarda uchraydigan spiral strukturalarga quyodagilar kiradi:

• α-spiral - oqsillarda eng keng uchraydigan ikkilamchi struktura. Spiralning to'liq bir aylanishining uzunligi 0,54 nanometr, shu masofa ichiga 3,6 aminokislotalar qoldigi sig'adi (1 aminokislota qoldigi uzunligi α-spiralda 0,15 nm tashkil etadi). α-spiral har 4 aminokislotalar qoldiglarini ortasidagi hosil bo'ladigan vodorod bog'lari bilan stabil holatga keladi. Ilk bora Laynus Poling tomonidan kashf etilgan.

β-qavatlar

Protein A oqsilining tashqari tomonidagi β-qavatlari (qizil bilan korsatilgan)

β-qavatlar - bir biridan uzoq bo'lgan (~0,347 nanometr) xar hil peptid zanjirlarning aminikislotalar qoldiqlari orasida hosil bo'ladigan vodorod bog'lar bilan paydo bo'ladigan oqsilning ikkilamchi strukturasi. β-qavatlar parallel va antiparallel bo'lishlari mumkin. β-qavatlar tarkibida glitsin va alanin aminokislotalari soni kop.

Manbalar

• Aльбертс Б. и др. Молекулярная биология клетки в 3 томах. Т1. 2015

• Pauling L, Corey RB (1951). "Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 37 (11): 729–40. doi:10.1073/pnas.37.11.729. PMC 1063460. PMID 16578412. (The original beta-sheet conformation article.)

• Pauling L, Corey RB, Branson HR (1951). "The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 37 (4): 205–11. doi:10.1073/pnas.37.4.205. PMC 1063337. PMID 14816373. (alpha- and pi-helix conformations, since they predicted that {helices would not be possible.)

Havolalar

• Protein Data Bank